단백질의 구조와 기능

1. 단백질의 기본적인 화학적 구조와 단백질의 역할

  ● 단백질 분자의 기본적인 화학적 구조

[그림. 기본 아미노산의 구조]

Protein : 한 개 또는 두 개 이상의 폴리펩티드 polypeptide로 이루어진 고분자는 거의 모든 세포 기능을 실행하는 물질인 단백질은 수없이 다양한 3차원 모양을 형성하고 있다.

○단백질을 이루는 기본 아미노산의 구조

                     단백질은 20개의 아미노산으로 이루어진 중합체로 하나의 아미노산은 단일 탄소 원자에 카르복실기,

                     아미노기, 그리고 R(잔기)이 연결된 구조를 지닌다.

                   •각 아미노산의 화학구조

       R잔기의 특징에 따라 극성과 비극성 아미노산으로 구별

● 단백질 분자의 1차적 구조

 

[그림. 펩티드 결합]

○ 폴리펩티드를 이루는 아미노산의 수, 종류, 연결 순서에 따라 결정되는 단백질은 대락 30~10,000개 이상의 아미노산을 가지며 대부분                     50~2000개의 아미노산으로 구성되어 있다.

                                    ○ 펩티드결합 : 한 아미노산의 아미노기가 다른 아미노산의 카르복실기와 반응하여 이루어진 화학적 결합

                 ○ 생성 가능한 폴리펩티드 사슬 중 일부만이 한 개의 안정된 3차원 구조를 가질 수 있다. (n개의 아미노산을 가지는 생성 가능한 폴리펩티드 사슬의 경우는 수는 20n) 이는 자연 도태를 통해 현 단백질의 아미노산 서열은 매우 안정한 특정 형태와 기능수행에 적합한 화학적 성질을 가지도록 진화되었다.

                 ○ 생성 가능한 폴리펩티드 사슬 중 일부만이 한 개의 안정된 3차원 구조를 가질 수 있다. (n개의 아미노산을 가지는 생성 가능한 폴리펩티드 사슬의 경우는 수는 20n) 이는 자연도테를 통해 현 단백질의 아미노산 서열은 매우 안정한 특정 형태와 기능수행에 적합한 화학적 성질을 가지도록 진화되었다.

 

 

        ● 단백질의 2차적 구조        [그림. 2차구조] [그림 α-나선구조(Alpha-helix)]

 

○ 단백질 2차 구조

1차구조를 이루는 폴리펩티드 사슬이 나선구조, 병풍구조를 이룬 형태

                                                                • α-나선구조(Alpha-helix) : 한 가닥의 폴리펩티드 사슬이 단단하게 감긴 원통모양의 구조.

                                 각 펩티드기는 사슬 꼬임의 방향에 따라 앞뒤로 세 번째 떨어진 다른 펩티드기와 수소 결합을 두 개씩 이루고 있다.

                        펩티드결합의 C=O기와 네 번째 있는 다른 펩티드결합의 N-H기 사이에서 형성되며 모든 펩티드결합 사이에서 만들어진다.

                       수송단백질과 수용체등 세포막에 존재하는 단백질에 많이 존재 어떤α나선은 서로를 감싸는 안정된 구조인 감긴코일형성

                                           • β병풍 구조 : 인접한 사슬에 있는 펩티드 결합들 사이의 수소결합에 의해 유지되는 매우 경직된 구조. 많은 단백질의 중심부에                     광범위하게 존재

● 단백질 분자의 3차적 구조

○ 단백질 3차 구조

                 폴리펩티드에 연결된 여러 가지 R기가 수소결합, 이온인력, 소수성 상호작용 및 공유결합이 형성되어 독특하게 접혀진 입체적 구조

★★★★ 단백질의 접힘을 가져오는 요인 ★★★★

                                     • 수소결합 : 이웃하는 극성 R기들 사이의 -OH와 -N에서 이루어짐. (1차 구조에서 2차 구조 형성의 요인)

• 이온결합 : 반대 전하를 띤 R기 사이에 작용하는 인력.

                                               • 소수성 상호작용 : 비극성아미노산들이 가까이 있게되면 소수성 상호작용이 일어나 뭉치면서 물을배척

                                     • 공유결합 : 가까이 존재하는 두 개 시스테인의 -SH기가 수소를 잃고 디설피드결합(-S-S-)을 합으로써 형성. 매우 강한 결합력

                                                  • 반데르발스 친화력 : 두 원자가 매우 가까운 거리에서 그들의 변동적 전기친화력에 의해 약한 결합을 형성하게 된다.

 [그림. 3차구조]

● 단백질의 4차적 구조

○ 단백질 4차 구조

                 두 개 이상의 폴리펩티드가 아미노산간의 인력에 의해 결합하여 단백질 복합체를 이룬 형태

                                결합부위 : 다른 분자와 상호작용하는 단백질 표면의 일정 부위 (각 단백질에 다양하게 존재)

                 한 단백질 분자가 다른 단백질의 결합부위를 인식하게 될 때, 이 부위에서 두 개의 접힌 폴리펩티드 사슬이 강하게 결합되어 정확한 기하학적 형태를 가진 보다 큰 단백질 분자를 만들어낸다. 이 경우 각 폴리펩티드 사슬을 단백질 소단위체(subunit)라 한다.

• 단백질의 조립형태 : 필라멘트형, 박판형, 구형으로 조립

                      위와 같은 방법으로 단백질 분자는 그들의 이웃과 결합하여 분자를 무한히 연장, 나선모양으로 배열하여 긴 단백질 필라멘트를 형성하기도 하고(액틴 필라멘트), 세포골격의 미세소관과 같은 길고 얇은 판 혹은 관을 형성하기도 하며, 많은 바이러스 입자의 외피단백질에서 볼수 있는 구형을 형성하기도 한다.

• 섬유상 단백질 (구조 단백질structural protein) :

세포에서 길게 뻗은 단순하고 가는 3차원 구조의 단백질로 생물체의 물리적 형태 유지

                                            세포외 단백질 : 콜라겐collagen - 힘줄, 인대, 근육의 외피 등과 같은 결합체 조직의 주성분(사람 전체 단백질의 25% 차지)

엘라스틴elastin - 신축성 강함. 귀 조직이나 피부 등의 신축성

                                            세포내 단백질 : 케라틴keratin - 피부 외층, 새 깃털, 발가락, 손톱, 뿔, 비늘 등을 이룸

                                           • 단백질 영역(protein domain)

                    폴리펩티드 사슬의 일부가 독립적으로 안정된 구조로 접혀져 형성된 구조로 보통 50~350개의 아미노산이 모여 큰 단백질을 이룬다.

ex. 이화물질 활성인자 단백질(CAP) : 두 개의 서로다른 기능을 가진 영역이 존재

                                     • 단백질 군 : 단백질이 유용한 성질을 가진 안정한 구조로 접혀지면서 구조는 새로운 기능 수행을 위해 조금씩 변형되는 현상이 종종 일어나는데 이 경우 유사한 3차원 구조와 아미노산 서열을 가진 단백질들을 군으로 묶어 특정 단백질군(protein families)으로 명명한다.

ex. 세린 단백질 분해효소군 : 키모트립신, 트립신, 엘라스타제등의 분해효소를 포함

 

[그림. 헤모글로빈]

2. 생체내에서의 기능 (효소나 호르몬 면역계통과 연관된 기능)

 

■ 촉매작용(효소)

● 세포에는 수 많은 효소가 존재하며 각 효소는 한 종류의 반응에만 작용한다(기질의 특이성). 효소가 작용하는 물질을 기질(substrate)이라고 부른다. 효소는 주로 단백질로 구성되어 있 으며 "최근에 한 박테리아(Tetrahymena thermophilila)에서 L19 RNA가 RNA의 가수분해와 합성에 있어 촉매작용을 한다는 것이 보고된 적은 있으나 지금까지 밝혀진 대부분의 효소는 주로 단백질로 구성되어 있다." 일부 효소는 비단백질 부위를 포함하고 있는 효소도 있다. 이와 같이 비단백질 부위를 포함하고 있는 효소의 경우 이러한 부위는 주로 효소의 활성부 위에서 발견되며 이들은 효소가 활성을 나타내는 데 있어 중요한 역할을 하고 있다. 이러한 효소의 경우 단백질 부위를 주효소(apoenzyme), 비단백질 부분을 조효소(coenzyme), 또는 보조인자(cofactor)라 하며, 주효소와 조효소 두 가지를 합쳐 전효소(holoenzyme)라 한다.

일반적으로 효소는 반응의 속도에 변화를 주며 대개의 경우 반응의 속도를 빠르게 해 준다. 화학반응에 있어 서 속도는 반응물이 어느 정도의 에너지를 받아 활성화 되는 활성화 에너지(activation energy)에 의하여 결정 된다. 활성화 에너지를 공급하기 위하여 열을 공급하면 일반적으로 반응이 빨리 진행되나, 생체의 경우 일정한 온도에서 반응이 일어나므로 효소의 역할은 활성화 에 너지를 공급하기 보다는 활성화 에너지를 낮춤으로서 반응의 속도를 빠르게 하는 데 있다.

효소는 촉매로 작용하는 반응의 범위가 상당히 제한되 어 있다. 즉, 일반적인 촉매는 어느 특정한 반응에만 촉 매로서 작용하는 것이 아니고 유사한 일련의 반응에 촉매로서 작용하나 효소는 특정 반응에 만 촉매작용을 한다. 예를 들자면, 클루코키나아제(glucokinase)라는 효소는 포도당(glucose) 의 인산화에 촉매 작용을 하는 효소로서 이 효소의 기질인 포도당과 그 구조가 매우 유사한 갈락토오스(glactose)나 만노오스(mannose)에는 작용하지 않는다. 이와 같이 한 효소가 어느 특정한 기질에만 작용하는 것을 기질의 특이성이라 하며, 효소에 따라 기질의 특이성 범위 는 차이가 있다.

● 효소의 주요 특징

○ 효소는 단백질이다.

○ 각 효소는 특정한 기질과 반응한다.

○ 효소가 일으키는 화학반응에는 열이 필요하지 않다.

○ 효소는 반응의 평형농도를 변화시킬 수는 없으나, 반응물을 더 빨리 평형농도에 도달하게 한다.

○ 효소는 자유에너지 변화(△G)에 영향을 주지 않는다.

○ 효소는 반응 후에도 변하지 않고 계속 작용한다.

● 효소의 색깔 : 효소들은 보통 무색이지만 황색, 청색, 초록색, 갈색 혹은 적색을 띨 때도 있 다.

● 효소의 용해도 : 대부분의 효소들은 물이나 희석된 염류용액 속에서 용해된다. 그러나 일부 효소들, 예를 들면 미토콘드리아 속에 있는 효소들은 리포프로테인(lipoprotein, 인지질과 단 백질의 복합체)에 의해서 서로 결합되어 있어 물에 녹지 않는다.

● 생세포 내에서 효소의 활성은 여러 조절기작에 의하여 효과적으로 조절되고 있다. 단백질 분해효소는 세포 자체가 기질로서 직접 작용할 수 있으나, 이러한 과정은 억제되고 있다.

대부분의 효소는 세포 내에서 자유롭게 이동할 수는 없지만 일정한 양상으로 배열된다. 특 히, 미토콘드리아와 엽록체 내의 효소들은 가장 효율적으로 연관되는 조직화된 공간배열을 가진다. 효소활성은 또한 세포 자체의 필요에 의해서만 조절된다. 만일 세포 내에 효소작용 의 생성물로서 아미노산이 축적되면 이것은 아미노산 합성을 유도하는 효소의 작용을 억제 함으로써 더 이상의 아미노산 생성을 방해한다. 이 같은 현상을 피드백 억제현상(feedback inhibition)이라고 한다. 한편, 반응초기의 기질이 축적하게 되면 이 물질은 반응 중의 어떤 효소를 직접 활성화 시키기도 하는 데, 이 작용을 선구물질 활성작용(precursor activation) 이라하며, 이러한 작용은 결국 초기의 기질농도를 정상으로 환원시킨다. 이 두 가지 현상에서 효소활성은 효소의 기질이 아닌 어떤 조절물질에 의하여 통제됨을 의 미한다. 이 조절물질은 효소와 결합함으로써 그 기능이 나타나는 데, 이때 조절물질이 결합 하는 효소의 부위는 기질과 결합하는 부위와 다르다는 점이다. 또한 조절물질이 효소와 결 합되면 이것은 효소의 형태 및 활성도를 변화시킨다. 이 같이 효소 형태의 변화를 가져오는 조절부위의 상호작용을 알로스테 릭 효과(allosteric effect)라고 한다. 피드 백 억제현상의 경우에 조절분자는 이 효과 에 의해서 기질에 대한 효소의 친화력을 감소시킨다. 반대로 선구물질 활성작용은 기질에 대한 최종 효소의 친화력을 증가 시킨다.

● 효소의 반응 속도에 영향을 주는 요인들

                                     ○ 기질의 농도 : 기질의 농도가 증가할수록 기질분자와 효소분자가 서로 충돌할 수있는 확률이 높아져, 전체 반응 속도가 증가한다.

○ pH : 최적 pH는 효소에 따라 다르다(효소의 활성자리에 영향을 미침)

○ 온도 : 대체로 10℃ 오를 때마다 효소활성도를 포함한 대부분의 화학반응 속도는 2배로 증가된다.

○ 효소의 농도 : 원칙적으로 효소반응 속도는 효소량에 비례한다.

                                                                  ○ 저해제(inhibitor) 활성화의 농도 : 효소의 어떤 특정 부위에 결합, 반응속도를 저하시킴. 농도가 클수록 속도는 감소한다

 

■ 혈액의 응고

          ● 상처를 입으면 피가 나와 작은 상처라면 잠시 지나면 자연히 멈춘다. 여기에는 혈액에 녹아있던 Fibrinogen이라고 하는 단백질이 불용성 단백질인 Fibrin으로 변환하여 딱지를 만들기 때문이다. 이과정도 따지고 보면 단백질 소화효소의 활성화와 매우 비슷하다. Fibrinogen(분자량 약 30만)에서 분자량 약 2000정도의 작은 Peptide가 4가닥 잘려나가서 일어난다.

           Fibrinogen을 이처럼 교묘히 가수분해시키는 것은 Thrombin이라고 부르는 단백질분해효소이다. 이것도 혈액속에 들어있으며, 출혈이라고 하는 긴급사태에서만 활성형으로 변하여 임무를 수행한다. 처음부터 활성형으로 된다면 혈관내의 혈액은 전부응고하게 될 것이다. Thrombin은 분자량이 상당히 큰(37000)Trypsinrhkqntmt한 경우가 많다. 평상시에는 불활성 전구체 Prothro-mbin으로서 혈관내를 순환하고 있다. 일단 출혈이 있으면 상처의 딱지 부근에서 활성화 된다. 이때의 분자의 변화는 상당히 복잡하지만 기본적으로는 Trypsinogen등의 활성화와 동일하다.

           Prothrombin은 N-말단측에 매우 커다란 Polypeptide 사슬(분자량 약 50,000)이 붙어있는 이외에는 활성부위를 갖고 있는 부분은 Trypsinogen가 매우 유사하다. 활성화 될 때는 Trypsin-ogen의 경우와 매우 유사한 부위에서 가수분해된다. 그러나 떨어져나간 쪽의 Polpeptide는 Chymotrypsin의 경우와 마찬가지로 S-S결합으로 本體를 연결하고 있다 (그러나 최초보다 작아져 있다).이렇게 하여 본체 이외에 상당히 커다란 Polypeptide부분이 붙어서 작용한다. 여기서는 어떤 의미가 있다고 생각된다.

          그런데, Prothrombin을 활성화하는 단백질분해효소는 어디에서 생겨난 것일까, 이것도 불활성전구체(X인자)로서 혈액속에 들어있어, 마찬가지로 분자내의 절단을 당해 활성형으로 바뀐다, 이 절단을 담당하는 것도 별도의 단백질분해 효소로서, 이것 역시 불활성 전구체(IX인자)로서 혈액속에 들어있다. 결국 Thrombin을 포함하여 5가지의 단백질 분해효서가 순서대로 활성화된다는 것이 밝혀졌다. 이들 효소는 원래의 것으로부터 Nll인자 Xl인자, lX인자, X인자라고 이름이 붙어있다. 번호가 불규칙적으로 붙어져 있는 것은 불편하지만 역사적인 배경으로 보아 불가피하다. 어는 것으나 Trypsin과 매우 유사한 효소이다. 가장 원래의 Xll 인자만이 다른 효소로서 활성화되는 것이 아니라 상처에 노출된 혈관볍 이외의 물질과의 접촉에 의해서 활성화된다. 이 기구에 의하여 매우 단시간내에 기하급수적으로 활성화가 진행되어 다량의 Thrombin이 만들어져 상처가 응급치료 될 수 있다. 이것도 흐름제(Cascade system)(No.17)의 하나이다.

          이들 효소중의 어는 것 하나가 부족되면 여기서부터의 활성화가 진행되지 않으므로 혈액을 멈추게 하는 것이 힘들다. 피가 좀처럼 멎지 않는 유전적 질환(혈우병)은 이 활성화 경로의 효소 혹은 보조적 역할을 갖는 단백질이 돌연변이 때문에 구조변화를 일으켜 정상적인 작용을 하지 못한다. 이와 같은 환자에게 다른 사람의 정상적인 인자를 부여하면 출혈을 멈출 수 있다. 또한 비타민K는 Thrombin 등 몇 가지의 응고인자가 생성될 때에 필수적인 물질이다.

 

■ 면역

          ● 대부분의 사람들은 유아기에 한번은 홍역을 치르게 된다. 그러나 그 후 생애를 통해서 두 번다시 걸리지 않는다. 홍역에 걸린 적이 있는 살마의 체내에서는 홍역의 병원체를 기억해두어 다음에 그 병원체가 침입해 들어왔을 때는 체내에서 증식할 틈을 주지않고 곧바로 죽여버린다. 이와 같은 현상을 면역이라고 부른다.

          홍역은 비루스에 의해서 일어난다. 홍역에 대한 면역이 생긴 사람의 혈액속에는 홍역비루스를 죽이는 능력을 갖고 있다..발병성을 잃은 병원체의 사골이나 성분물질을 동물에 투여해도 면역현상이 일어나기 때문이다. 이런 것을 왁친이라 부른다.

          혈액속에 존재하여 병원체를 죽이는 작용을 가지고 있는 것은 항체라고 부르는 단백질이다. 이는 일반적인 살균제와 같이, 하나로서 갖가지 종류의 병원체에 효과를 나타내는 것은 아니다. 마치 효소가 정해진 기질에만 작용하는 것처럼 특이성을 갖고 있으므로 여러 가지 병에 대한 면역을 갖기 위해서는 여러 가지 병을 체험하던가 여러 가지 왁친을 접종하지 않으면 않된다.

          항체는 병원체를 죽일뿐만 아니라 그의 역할은 매우 광범위하다. 일반적으로 자기 자신의 성분이 아닌 물질이 체내에 침투해 들어왔을 때 이를 배제하는 역할이다. 독사에 물린 사람을 구하기 위해서 그의 독을 무독화시키는 목적으로 항혈청을 주사한다. 말 등의 동물에 미리 뱀독에 대한 특이적인 항체를 만들어 분리시킨 것이 항혈청이다.

          이처럼 면역이란, 자기 자신 성분 이외의 물질이 침입해 들어왔을 때 이를 눌러 배제할수 있는 항체를 만들어내는 능력을 기르는 것이다. 이는 외적으로부터 자신을 지키는 것이 본래의 목적이지만, 경우에 따라서는 바람직하지 못한 상황을 일으키는 경우도 있다. 앨러지는 그중의 하나의 예이다. 또한 수혈이나 장기이식에 적합성이 문제가 되는 것은 사람사이에 있어서나 개인에 있어서도 가지고 있는 항체물질에 차이가 있다. 이는 다른사람의 혈구나 조직이 이물질로 판명되어 항체가 만들어져 배제되거나, 바람직하지 못한 반응이 일어나기 때문이다.

 

④ 항원과 항체

          ● 동물에 항체를 만들어내는 원인이 되는 물질을 항원이라 부른다. 이는 병원체나 독소 등의 유해한 물질이라고만 한정지을수없다. 자기 자신의 성분 이외의 화학물질은 항원이 될 수있다.

          1단백질이 항원이 되는 경우 1분자속특이성이 다른 몇 개의 항원결정기를 갖고 있는경우가 많다. 또한 저분자의 화학물질 속에는 이것만으로는 항원이 될 수 없지만, 단백질 등의 고분자에 결합시켜두면 항체를 만들어내는 것이 있다 이와같은 물질을 Hapten이라고 부른다.

          항체는 이를 만드는 원인이 되는 항원과 강하게 결합된 단백질이다. 항원과 매우 흡사한 구조의 물질이 있더라도 엄격하게 식별하여 선택적으로 항원과만 결합한다. 이는 효소가 기질을 엄격히 구분하는 것과 마찬가지로 특이적 항원결합부위가 있기 때문이다. 하나의 항체분자에는 이 부위가 2개 이상 있는 것이 특징이다. 이 때문에 항원간에 항체의 다리가 놓아져 커다란 중합체를 만들어, 불용성이 되어 항원의 작용을 할 숭 없게 된다. 이와 같은 현상을 항원항체반응이라고 한다.

          성인의 혈액속에는 아마도 수천종의 항체가 들어있다. 그런데 이들 결합 특이성이 다른 항체의 모두가 닮은 입체구조를 취하고 있다. 효소의 경우에는 수 천종의 효소분자가 각각 독특한 입체구조를 갖고 있는데 반해, 항체는 어느것이나 겉보기상 같은 형을 취하고 있고, 단 항원과의 결합부위만이 다르다. 효소의 다양함을 여라가지 생물체의 차이에 비유한다면 항체는 인류중의 각 개인의 얼굴이 다른점과 비유할수 있다.

          또 하나 주목할 것은 어떤 항원에 대한 항체일지라도 결코 균일한 분자의 모임이 아니라는 점이다. 이는 결합특이성이 같음에도 불구하고 결합부위의 구조가 미묘하게 다른 수십종의 분자의 혼합체이다

            단백질만큼 많은 역할을 수행하는 것은 없다. 각각의 임무에 따라 수천 종류의 단백질이 있으며, 각자의 역할에 알맞은 입체구조를 취하고 있다. 단백질은 어떠한 형태로도 만들어질 수 있는 가장 유용한 재료물질이라고 할수 있다. 섬유상이라든가 덩어리 상태 혹은 가동 부분도 만들 수 있다. 이들의 입체구조는 아미노산의 연결방법으로부터 자연적으로 결정되지만, 그 경로는 아직 확실하지 않다. 그러나 완성된 입체구조에 관해서는 100종류 이상의 단백질이 X선 해석법으로 해명되었으며, 그의 역할을 입체구조와 연결하여 이해할수 있는 단백질은 증가추세에 있다.

            단백질중 가장 중요한 그룹은 효소이다. 효소라고 하는 촉매없이는 생명은 생각할 수 없다. 단백질 이외의 물질로 효소를 만들 수는 없다. 가장 양이 많은 단백질은 생물의 형태를 만드는데 필요한 구조 단백질이다. 동물에는 Co-llagen이나 Keratin등의 가늘고 긴 단백질이 있으며, 이것이 얽혀서 섬유를 만들고, 또는 그물상을 만들어 세포나 조직의 형태를 유지한다. 비루스의 경우 덩어리상태의 단백질이 규칙적으로 집합하여 정 20면체, 6각형 또는 막대기상 등의 구조를 만든다. 주로 영양소로 이용되는 단백질도 양적으로는 많다. 난백Albumin이나 우유중의 Casein,곡물중의 Glutelin등이 있다.

            운반단백질로서는 산소를 운반하는 Hemoglobin, 혈약중에서 지질을 운반하는 Albumin,철을 운반하는 Transferrin등, 여라가지 수송 단백질이 있으며, Myoglobin처럼 산소를 저장하는 것도 있다.

            세균이 체내에 침입했을 때, 또는 중대한 사고가 발생했을때에 자신을 지키는 단백질도 있다. 면역계에 속하는 항체나 보체 또는 출혈을 멈추게 하는 혈액 응고계의 단백질, 공격무기도 될 수있는 독소 등이 있다. 근육운동, 아메바의 운동, 세균의 편모운동 등과 관련있는 단백질 또는 세포내의 여러 종류의 기계와 장치의 부분품으로 되어 있는 단백질도 있다.

             정보의 전달, 수신을 위하여 단백질 호르몬이나 수용단백질이 있으며, 이들 외에 생체내의 여러 조절현상에도 단백질이 이용되고 있다.

 

● 단백질의 여러 가지 역할

	촉 매 효 소
제 어 Histone Repressor Interferon 효소저해 단백질 Calmodulin	단 백 질 의   여 러 가 지   역 할	건축재료 Collagen Keratin Fibroin Virus단백질
정 보 Reptide hormone Receptor Lectin 조직적 합성항원 Rhodopsin		영 양 난백 Albumin Casein Glutelin
운 동,기 계 Actin Myosin Tubulin Fragellin Ribosome단백질 능동수송펌프		운 반,저 장 Hemoglobin Myoglobin 혈청Albumin Transferrin Cytochrome
	방 위 항체 보체 혈액응고 단백질 독소 Metallothionein

 

 

 

 

 

References...

1 응용생화학 : 이갑수 저서 p45～56,71～93

2 원세생화학 : 유한출판사 p82,96～110,182～186